酵母Eps15样内吞蛋白Pan1p是内吞作用的关键参与者

内吞作用是从外部引入不同类型的材料的细胞过程。几个分子参与者协调了这个过程。东京理科大学的科学家已经阐明了各种分子是如何被募集到内吞部位的。

结果表明，酵母Eps15样蛋白Pan1p在这方面具有关键的调节功能。这些发现为这一过程提供了重要的机制见解。此外，它们具有引领涉及内吞作用的各种疾病的治疗方法取得进展的潜力。

细胞需要以各种方式不断与周围环境相互作用，以执行许多生物功能。其中一种方法是摄取细胞外物质，也称为内吞作用。在这种现象中，在所有真核细胞中普遍存在，细胞膜的一部分以囊泡(被膜包围的小液体填充囊)的形式内陷并发芽到细胞质中，其中有被吞噬的分子。内吞作用具有多种细胞功能，如营养摄入和回收神经递质。

Clathrin介导的内吞作用是一种重要的内吞作用类型，其中内化的囊泡被蛋白质网格蛋白。通常，该过程包括选择内吞作用部位的早期阶段和晚期阶段，其中内陷开始并最终与膜分离。虽然以前的研究已经阐明了潜在的分子机制，但分子参与者在该部位的募集过程以及内吞作用的早期和晚期之间的转换尚不清楚。

在这种情况下，酵母(研究内吞作用的良好模型系统)蛋白Pan1p(人EPS15)是相关的，因为已知它在酵母网格蛋白介导的内吞作用的后期阶段锚定几种蛋白质(支架蛋白)。

为了评估其调节功能，由东京理科大学友岛次郎教授和东京工业大学Junko Y. Toshima教授领导的奥地利和日本科学家团队进行了一组有趣的实验，其中Pan1p的位置被改变为过氧化物酶体(存在于真核细胞中的氧化细胞器)来自细胞膜。该研究发表在《细胞生物学杂志》上。本文于19年2022月221日在线发布，并将于10年03月2022日发表于该期刊第<>卷第<>期。

事实上，他们的实验揭示了一系列引人入胜的发现。他们发现，当Pan1p异位锚定在过氧化物酶体上时，它可以启动与过氧化物酶体处的晚期网格蛋白介导的内吞作用相关的所有过程，这表明该分子在内吞过程的进展中起着重要的调节功能。

除了募集中期(Sla2p，Ent1p，Ent2p)和晚期(End3p)蛋白外，Pan1p还在肌动蛋白聚合中起着至关重要的作用，肌动蛋白聚合是介导细胞膜内陷的关键过程。研究人员使用荧光标记标记的标记物Abp1-GFP和GFP融合的肌动蛋白来检查在过氧化物酶体表达Pan1p的细胞中的肌动蛋白组装。

进一步的研究表明，Pan1p驱动了一系列肌动蛋白成核促进因子的募集，从而证实了它在肌动蛋白组装中起着核心作用。在内吞作用中，肌动蛋白聚合之后是肌动蛋白分解，最终导致网格蛋白包被的囊泡内化。事实证明，Pan1p也有助于肌动蛋白的拆卸过程。

综上所述，这项新颖的研究为Pan1p在内吞作用中的调节功能提供了有价值的见解。顺便说一下，内吞作用也是细胞病原体进入的门户;因此，详细了解该机制对于预防疾病至关重要。“这项研究揭示的细胞内吞作用的新机制不仅阐明了分子机制，而且还将导致治疗方法的发展”丰岛教授希望。